Co-IP蛋白预测

Co-IP蛋白预测-详情免疫共沉淀Co-IP（Co-Immunoprecipitation）是以抗原抗体特异性结合为基础的一种研究已知或未知蛋白质与蛋白质之间相互作用的技术。Co-IP蛋白预测的大致流程：在细胞裂解液或蛋白混合物种加入特异性抗体，此时，抗体、抗原以及与抗原相互结合的蛋白质通过抗原与抗体之间的特异性结合形成免疫沉淀复合物，经过纯化、洗脱步骤收集免疫沉淀复合物，zuì后结合其它技术如质谱技术、免疫印迹以及SDS聚丙烯电泳等实现

Co-IP蛋白能做质谱吗

Co-IP蛋白能做质谱吗-详情Co-IP（Co-Immunoprecipitation）即免疫共沉淀，是一种基于抗原抗体特异性结合的原理发展起来的一种研究蛋白质之间相互作用的技术。Co-IP能将细胞裂解液或混合体系中相互结合的蛋白复合体沉淀出来，但是不能对其进行鉴定。因此，通常需要结合质谱技术对该相互作用的蛋白复合体进行后续的定性鉴定。免疫共沉淀结合质谱技术可以用于验证已知的蛋白质相互作用，也可以用于寻找未知的蛋白相互作用。百泰派克生

O-GlcNAc糖基化

O-GlcNAc糖基化-详情糖基化修饰是一种重要的蛋白质翻译后修饰，旨在蛋白质合成时或合成后在特定的糖基化位点加上短链的碳水化合物残基（寡糖或聚糖）的过程。糖蛋白中糖与肽链以糖苷键共价连接，有3种主要的类型：N-连接糖基化、O-连接糖基化和糖基磷脂酰肌醇锚。O型糖与肽链上的Ser或Thr的自由羟基形成O-型糖苷键共价结合的过程就称为O-GlcNAc糖基化或O-连接糖基化、O-糖基化。该过程中糖基转移酶OGT利用核糖UDP-GlcNAc上的N-乙酰

C末端测序

C末端测序-详情C端（羧基端）序列是蛋白质和多肽一级结构的重要组成部分，也是蛋白质的功能部位。此外，蛋白质C末端还能发生一些特殊的翻译后修饰，如C端剪切等，在一定程度上影响蛋白质的结构，发挥特定的生物学功能。因此，对蛋白C末端的氨基酸种类和序列进行分析，在研究蛋白的结构和功能方面起着非常重要的作用。目前，C末端测序技术还不够成熟，常用的C末端测序方法主要有羧肽酶法、化学法和质谱法等，每种方法都存在自身的局

CD36糖基化

CD36糖基化-详情糖基化是指蛋白质上特定氨基酸共价结合短链碳水化合物（寡糖或聚糖）的过程，是真核生物中重要的蛋白质翻译后修饰方式之一。糖基化修饰通过影响蛋白质的折叠、定位、结构、运输以及生物活性等来实现各种生物学功能，如细胞识别、信号传导以及免疫应答等。CD36（cluster of differentiation 36）即白细胞分化抗原36，属多配体B型清道夫受体，是一种高度糖基化的细胞表面单链跨膜糖蛋白，广泛分布于不同细胞表面，与

Bottom-up蛋白质研究

Bottom-up蛋白质研究-详情质谱技术是目前进行蛋白质组学研究zuì常用zuì先进的技术手段，可以实现蛋白质的定性定量鉴定、结构分析、蛋白相互作用分析以及翻译后修饰分析等。根据质谱分析的对象可以将其分为不同的分析策略：自上而下（Top-down）和自下而上（Bottom-up）。Top-down策略以完整蛋白质为直接分析对象，Bottom-up策略将完整的蛋白质或多肽大分子酶解消化为小片段的肽段，以小分子肽段为直接研究对象，这种从肽段分析到

AQUA法

AQUA法-详情AQUA即蛋白jué对定量分析，是一种常用的基于质谱的靶向定量蛋白质组学技术。基于质谱的蛋白质jué对定量技术分为标记和非标记（Label Free）两种策略，AQUA法jué对定量分析就是利用同位素标记的肽段作为内标实现蛋白质的jué对定量。要进行蛋白质含量的jué对定量，就必须依据一个已知浓度的内标将相对定量数值转换为jué对定量数值。AQUAjué对定量分析将稳定同位素标记的合成肽作为内标，以区分天然肽，然后利用类

ADC药物分析检测

ADC药物分析检测-详情ADC抗体偶联药物是治疗肿瘤和癌症等重大疾病的新型生物药物，由单克隆抗体、小分子化学毒素和偶联剂组成。ADC抗体偶联药物将单克隆抗体的特异性和小分子化学毒素的强杀伤性结合，有针对性的消灭肿瘤细胞或癌细胞。由于抗体偶联药物在疾病治疗中的广泛应用，这使我们不得不关注其质量和安全性，在人工合成该药物的过程中可能会出现一些不符合标准的“次品”，如未发生偶联的单克隆抗体和细胞毒素，以及未在预定

4D定量蛋白质组

4D定量蛋白质组-详情定量蛋白质组学就是对系统中的不同蛋白质进行含量的精确鉴定，目前主要是根据基于质谱的技术对蛋白质进行含量鉴定。常用的蛋白质定量技术如非标记定量策略（Label Free）和标记定量策略（iTRAQ、TMT、SILAC等），其基本原理都是将带标记的或未标记的蛋白质酶切消化成小分子肽段，再对小分子肽段进行HPLC-MS/MS分析，通过对质谱数据进行生物信息学分析从而实现蛋白质的定量鉴定。由此可见，基于质谱的蛋白质定量

N糖基化位点怎么确认

N糖基化位点怎么确认-详情目前，糖基化氨基酸位点鉴定主要利用生物质谱技术结合蛋白酶以及专一性糖苷内切酶的作用。一般先对糖基化位点进行特异的质量标记，使之与未修饰的蛋白质质量之间有一个特定的差异，然后通过质谱分析检测差异，进而通过串联质谱鉴定是在哪个氨基酸残基上发生了糖基化。N-聚糖蛋白的鉴定zuì常用的方法是N-糖苷酶F（PNGase F）酶解法。N-糖苷酶F作为脱氨基酶，可以将原先糖基化的天冬酰胺脱氨基后转变为天冬

4D蛋白组学与3D蛋白组学

4D蛋白组学与3D蛋白组学-详情蛋白质组学就是对系统中全部蛋白质的组成、含量、结构、修饰、活动规律以及蛋白质之间的相互作用等进行研究的一门科学，目前主要通过质谱技术开展蛋白质组学的相关研究。质谱分析技术的基本原理主要是通过分析被测样品离子的质谱图中包含的理化性质来进行，如离子质荷比（m/z）、离子峰强度（intensity）和保留时间（retention time），基于这三个维度进行的蛋白质质谱分析称为3D蛋白组学，也就是常说

4D蛋白组和代谢组联合分析

4D蛋白组和代谢组联合分析-详情多组学联合分析是指对来自不同组学如基因组、转录组、蛋白质组、代谢组、微生物组、糖组和脂质组等的批量数据进行整合处理、比较分析以及相关性分析等统计学分析，同时结合相关生物信息学分析手段如GO富集分析、KEGG分析、代谢通路富集等分析建立不同层次组学数据之间的关系，挖掘单一组学不能反映的更多有意义的数据，系统全面地解析生命活动代谢通路和调控机制。“组”是一个集体的概念，蛋白质组

2D-Gel

2D-Gel-详情二维凝胶（2D-Gel）电泳是一种公认的对低丰度蛋白质进行高分辨率分离和分析的zuì佳选择。复杂蛋白质样品的分析面临着繁琐、耗时和昂贵等问题，样品分离和二维电泳技术发展为在复杂生物样品中识别低丰度蛋白质提供了很好的途径。二维凝胶电泳又称双向电泳（2-DE），通过等电点和相对分子质量两个维度对复杂、混合蛋白质样品进行分离，由等电聚焦电泳（IEF）和SDS-聚丙烯凝胶电泳组成。先通过等电聚焦电泳使蛋白质按等电

多肽类HPLC分析

多肽类HPLC分析-详情多肽是生物体内具有生物活性的化合物，它与蛋白质之间没有明显的界限，一般将2-100个氨基酸脱水缩合形成的化合物称为多肽，相对分子质量大约在50-10000Da之间。分子质量在2000-4000范围内的多肽相对适中或偏小，利用高效液相色谱（HPLC）可以进行较好的分离和纯化。高效液相色谱相对传统的液相色谱增加了一个高压泵装置，利用高压泵对流动相（待分离物）进行加压，使其通过填装有小微粒的色谱柱，实现各多肽组

16S全长和16S rDNA

16S全长和16S rDNA-详情16S rDNA指的是编码细菌核糖体小亚基16S rRNA的基因，存在于所有细菌基因组中，长度大约为1540 bp，约占细菌基因组的80%，是细菌基因组中结构和功能的高度保守区，著有“细菌化石”之称，是细菌系统进化与分类研究中zuì重要、zuì常用的分析对象。16S rDNA除了高度保守区以外还有可变区，高度保守的序列体现了不同物种之间的亲缘关系，可变区序列则能反应物种之间的差异性。随着测序技术的快速发展，目前已

蛋白质组学质谱分析

蛋白质组学质谱分析-详情联系我们点击立即咨询点击提交需求科研服务电话：182-4221-8588访问品牌官网其它服务项目蛋白分析蛋白鉴定分子量测定肽质量指纹图谱分析基于Edman降解的蛋白质N端测序Pull-down靶蛋白质谱鉴定Shotgun鸟枪法蛋白质鉴定蛋白测序蛋白质N/C端测序蛋白全序列测定标记转移法蛋白相互作用分析单克隆抗体从头测序蛋白从头测序和突变分析SILAC与免疫共沉淀质谱联用蛋白质相互作用分析蛋白质相互作用质谱分析GST pull

4D Label Free

4D Label Free-详情Label Free是蛋白组学研究中常用的基于液相色谱串联质谱的蛋白质非标记定量技术，其大致流程是将没有进行化学标记的蛋白质酶解肽段通过串联质谱进行检测，然后分析质谱数据如肽段离子和碎片离子的信号峰强度等实现肽段对应的蛋白质的相对定量。传统的蛋白质组学质谱分析一般是根据保留时间、质荷比以及离子强度这三个维度进行的，又称3D蛋白质组学。4D蛋白质组学就是在3D的基础上增加了肽段碰撞截面积（CCS）—

微生物组

微生物组-详情微生物就是一切肉眼难以辨别的需借助显微镜才能观察到的微小生物的总称，包括细菌、真菌、病毒、藻类和一些小型原生生物等。“组”在生物学上指的是某一类研究对象的总称，如蛋白质组就是以所有蛋白质为研究对象，微生物组就是指某一特定环境中的所有微生物或动植物体上共生/寄生的微生物以及病理微生物群体等，包括他们的DNA序列等遗传信息。目前，研究微生物组的主要技术手段包括基于高通量测序的宏基因组和宏转录

如何鉴定组蛋白甲基化修饰的差异

如何鉴定组蛋白甲基化修饰的差异-详情组蛋白甲基化修饰是指在甲基转移酶作用下组蛋白的氨基酸残基共价结合甲基的过程，由于甲基化残基和甲基化程度的差异使组蛋白可以发生不同类型的甲基化修饰。常见的组蛋白甲基化残基有赖氨酸（Lys）和精氨酸（Arg）残基，这两种残基上可以发生不同程度的甲基化，赖氨酸的N末端可以结合1-3个甲基，发生赖氨酸单、双、三甲基化；精氨酸可以共价结合1-2个甲基，发生单、双甲基化。组蛋白甲基化修饰

N糖分析

N糖分析-详情蛋白糖基化修饰是一种常见的、重要的蛋白质翻译后修饰，是蛋白质在合成中或合成后在特定氨基酸位点与寡糖或聚糖以糖苷键共价结合的过程。糖基化对蛋白质的结构、定位和活性等方面有重要影响，进而影响蛋白质的生物学功能。根据糖基化发生的氨基酸位点可以将其分为N-连接糖基化和O-连接糖基化。N糖（N-Glycan）是一种含有Man3-GlcNAc2结构的寡糖，根据其五糖核心的结构可以分为高甘露糖型、复杂型和杂合型。N-型糖苷键